Immunglobuline - Medizinlexikon
allg. Terminus für Serumglobuline mit Antikörperaktivität. Unterteilt in (Klassen): IgG, IgM, IgA, IgD u. IgE. Die I. werden nach einem Antigenreiz von differenzierten B-Lymphozyten, den Plasmazellen, gebildet u. reagieren spezif. mit dem sie induzierenden bzw. homologen Antigen. I. finden sich im Serum (75 % IgG, 16 % IgM, 8 % IgA), teilweise auch an Gewebe gebunden u. als Rezeptoren, v. a. an B-Lymphozyten. Vorkommen auch in Speichel, Darmsaft (Koproantikörper), Tränenflüssigkeit, Kolostrum. Die Grundform des Immunglobulinmoleküls besteht aus 2 leichten (L)-Ketten u. 2 schweren (H)-Ketten. Das IgM ist aus 5 derartigen Einheiten zusammengesetzt. (L)-Ketten werden aufgrund serol. Eigenschaften in ?- u. ?-Ketten unterteilt, die allen I. gemeinsam sind. Die schweren (H)-Ketten tragen die Bez. der Klasse: gamma, my, alpha, delta bzw. epsilon. (Tab.) L-Ketten bestehen aus 212–214 Aminosäuren, die Zählung beginnt am NH2-terminalen Ende u. läuft zum OH-terminalen Ende. Bis Aminosäure 108 unterscheidet sich die Anordnung der Aminosäuren stark zwischen den einzelnen Antikörpern. Dieser Teil wird als variabler Teil bezeichnet (VL-Region), der folgende zweite Teil der Kette, der konstante Teil (CL-Region), hat bei allen Leichtketten eine ähnl. Konfiguration. Die schweren (H)-Ketten bestehen aus etwa 430 Aminosäuren, wovon etwa 108 den variablen Teil bilden (VH-Region), das restl. 3/4 der Kette ist der konstante Teil (CH-Region). Der variable Teil beider Ketten ist an der Antigenbindung beteiligt (Antigenbindungsorte). Durch Disulfidbrücken sind die Polypeptidketten in Schleifen gelegt, wodurch eine Molekülstabilisierung erreicht wird. Die Schleifenteile werden als Domänen bezeichnet, sind durch Proteasen schwer angreifbar u. haben untereinander eine ähnl. Aminosäuresequenz (Homologieregion), die darauf deutet, daß ein Urgen bestand, das in der Evolution verdoppelt wurde. Spaltung durch Papain ergibt 2 Fab-Fragmente u. 1 Fc-Fragment. Ein Fab-Fragment besteht aus 1 L-Kette, dem variablen Teil u. einem Stück des konstanten Teils der H-Kette. Das Fc-Fragment umfaßt die restl. konstanten Teile beider H-Ketten. Pepsinspaltung beläßt beide Fab-Fragmente in Zusammenhang (Fab')2. Fab-Fragmente binden das Antigen, besitzen also die Antikörper-Aktivität, das Fc-Fragment bindet Komplement, ist verantwortl. für die Membranfixierung, sensibilisiert die Haut für allerg. Reaktionen, bindet Rheumafaktoren, ist Träger der allotyp. Spezifität. Abb. 1 u. 2. Tab.
Immunglobuline (Abb. 1).Schematische Darstellung der Immunglobuline u. deren Valenzen zur Bindung für Antigendeterminanten
Immunglobuline (Abb. 2)
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