Proteine - Medizinlexikon

Synonyme: Eiweiße

hochmolekulare Verbindungen, deren Bausteine 20 proteinogene Aminosäuren sind. Aufbau: Einfache (reine) P. enthalten ledigl. Aminosäuren, konjugierte P. (Proteide) zusätzl. andere Substanzklassen. Die Aminosäuren sind untereinander durch Peptidbindungen verbunden, wobei ihre Zahl u. Reihenfolge für jedes P. charakterist. ist. Diese Aminosäuresequenz wird als Primärstruktur der P. bezeichnet. Innerhalb einer Polypeptidkette treten die Aminosäuren miteinander in Wechselwirkung, was zur Faltung der Kette führt. Die entstandenen Raumstrukturen der P. werden in Sekundärstrukturen (Alphahelix, Faltblattstruktur) u. Tertiärstrukturen unterteilt. Viele P. bestehen nicht nur aus einer einzelnen Polypeptidkette, sondern bilden Aggregate aus mehreren Polypeptidketten. Die so entstandenen Aggregate werden als oligomere P. bezeichnet, die sie bildenden Ketten als Proteinuntereinheiten. Die Anordnung der Untereinheiten im oligomeren P. erfolgt definiert in einer Quartärstruktur. Die Stabilisierung der Raumstrukturen der P. erfolgt durch nichtkovalente Bindungen (Wasserstoffbrücken zwischen Peptidbindungen u. Aminosäureseitenketten, Ionenbindungen, hydrophobe Bindungen) u. durch Disulfidbindungen. Nach ihrer Form lassen sich P. in globuläre P. (lösl. in Wasser o. verdünnten Salzlösungen, kugelähnl. Molekülgestalt) u. fibrilläre Proteine (meist unlösl., gestreckte Molekülform) unterteilen. In Lösung reagieren P. als Ampholyte, da sie ionisierbare saure u. bas. Carboxyl-, Amino- u. Guanidinogruppen enthalten. In Abhängigkeit vom pH-Wert des Lösungsmittels treten P. daher als Kationen o. Anionen u. am isoelektrischen Punkt als „Polyzwitterionen“ auf. Infolge der Größe der Proteinmoleküle u. den damit auftretenden großen Ladungsabständen weisen P. Dipolmomente auf, die die Proteinlöslichkeit mitbestimmen. Gelöste P. zeigen als kolloiddisperse Systeme den Tyndall-Effekt. Aus ihren Lösungen lassen sich P. auskristallisieren, die entstandenen Proteinkristalle enthalten bis 55 % Kristallwasser, so daß die Struktur eines P. in Lösung mit der Struktur im Kristall übereinstimmt. Dies ist eine Voraussetzung für die Ermittlung der nativen Proteinstruktur mit den Methoden der Röntgenstrukturanalyse. Die für die Strukturanalyse wesentl. Isolierung u. Reinigung erfolgt mit modernen Verfahren der Chromatographie, Elektrophorese u. Zentrifugation (Zentrifuge). Nur in wenigen Fällen lassen sich Lösungsunterschiede u. spezif. Proteineigenschaften zur Reinigung ausnutzen. Die Synthese der P. erfolgt am ribosomalen Proteinsyntheseapparat der Zellen (Proteinbiosynthese). Die Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette ist in der Desoxyribonukleinsäure codiert, die Ausbildung der Raumstrukturen ist ein spontaner Vorgang, der nur von der Aminosäuresequenz des jeweiligen P. abhängt. Aufgrund des hohen Ordnungszustands der P. erfolgt die Synthese mit großem Energieaufwand. Der Abbau wird durch hydrolyt. Enzyme (Proteasen) katalysiert. Ein partieller Abbau (limitierte Proteolyse) u. der eigentl. Proteinsynthese angeschlossene Modifizierungen sind bei fast allen P. zur Erlangung der Funktionsfähigkeit nötig (Prozessierung). Infolge der enorm vielen Kombinationsmöglichkeiten der Aminosäuren ist die Zahl der P. sehr groß. Da jedes individuelle P. aber eine definierte Zusammensetzung u. Aminosäuresequenz aufweist, sind die Voraussetzungen für spezif. Funktionen gegeben. Sie haben im Organismus Stütz- u. Gerüstfunktionen (Gerüsteiweiße), Bewegungs- (kontraktile Proteine) u. Transportfunktionen (Transportproteine) u. wirken als Biokatalysatoren (Enzyme). Außerdem sind P. an der Regulation von Stoffwechselvorgängen (Proteohormone, Proteininhibitoren) u. der Homöostase des Organismus (Pufferung, kolloidosmot. Druck) beteiligt. Spez. P. erfüllen Schutzfunktionen (Immunglobuline, Gerinnungsproteine).

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